吴淑香等揭示PRMT5介导乙型肝炎病毒表面抗原小蛋白精氨酸甲基化修饰进而增强其蛋白稳定性并促进血管生成
发布时间: 2026-04-08 浏览次数: 67

本实验室吴淑香副研究员等在Tumour Virus Research杂志(JCR I区,中科院I区,IF=8.1)发表研究论文:PRMT5-mediated symmetric dimethylation of SHBs at Arg169 stabilizes SHBs and promotes angiogenesis and tumor growth。该研究揭示了PRMT5介导SHBs蛋白R169位点发生精氨酸对称二甲基化修饰,由此增强SHBs蛋白稳定性,从而提高SHBs促血管生成和肿瘤生长的能力。

乙型肝炎病毒(HBV)感染是肝细胞癌发生的重要致病因素之一,其中HBV表面抗原小蛋白(SHBs)在病毒复制及肿瘤发生发展中发挥关键作用。然而,SHBs的蛋白翻译后修饰调控机制尚未完全阐明。本研究发现SHBs蛋白发生精氨酸对称二甲基化修饰,而不发生精氨酸单甲基化和不对称二甲基化修饰。进一步研究发现蛋白精氨酸甲基转移酶5(PRMT5)与SHBs结合,并且通过R169位点调控SHBs发生精氨酸对称二甲基化修饰,从而增强SHBs蛋白稳定性并提高蛋白水平,最终促进血管生成及肿瘤生长。本研究所获结果加深了对SHBs蛋白翻译后修饰的了解,也为清除SHBs提供有益借鉴。

本实验室吴淑香副研究员为本文第一作者,林旭教授为通讯作者,该研究由国家自然科学基金、国家重点研发计划及福建省科技创新联合项目等资助。并在撰稿过程中获得了林心建教授的精心指导。

 

文章链接:Doi: 10.1016/j.tvr.2026.200340


 
 
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